Glicyna posiada najmniejszą resztę aminokwasową, spośród jednym zaledwie atomem wodoru w środku łańcuchu bocznym. Ze względu na to, iż spośród atomem węgla α związane są dwójka atomy wodoru, glicyna - w środku przeciwieństwie aż do innych aminokwasów - negacja logiczna jest optycznie czynna. Glicyna zalicza się aż do grupy aminokwasów niepolarnych alifatycznych.
W trakcie ewolucji dywergentnej (rozbieżnej) reszty glicyny zmieniają się o wiele rzadziej aniżeli pozostałych aminokwasów, natomiast kiedy wcześniej ulegają mutacji w środku białkach homologicznych, owo na takie reszty jako alanina, seryna, kwas asparaginowy czy asparagina. Ta konserwatywność wewnątrz występowaniu glicyny wiąże się spośród jej niewielkimi rozmiarami - wachta tego aminokwasu na inny, spośród większym łańcuchem bocznym, mogłaby zaburzyć strukturę przestrzenną białka dodatkowo ogołocić owo proteina jego funkcji biologicznej.
Glicyna stanowi statystycznie dookoła 7,2% reszt aminokwasowych występujących wewnątrz białkach[1]. Wyjątkiem jest kolagen, wewnątrz którym glicyna stanowi tuż tuż jedną trzecią wszystkich budujących go aminokwasów.
Glicyna jest aminokwasem endogennym.